Los iones metálicos son esenciales para la vida. Las metaloproteínas (proteínas que contienen iones metálicos en sus centros activos) realizan infinidad de procesos biológicos. La naturaleza ha elegido el cobre y sus metaloproteínas, en especial las denominadas Proteínas Azules de Cobre (BCPs), se utilizan en cadenas de transferencia electrónica. Comprender cómo se producen estos procesos es el objetivo principal de nuestra investigación. Para ello realizamos estudios estructurales y dinámicos de nuestras proteínas. La técnica fundamental con la que trabajamos es la Resonancia Magnética Nuclear (RMN).

Estructura de la proteína azul de cobre rusticianina.

  
Resonancia Magnética Nuclear
    La RMN permite obtener estructuras en disolución de metaloproteínas. Esencialmente se dispone una muestra en un campo magnético (Figura 1A), con ello se obtienen espectros (Figura 1B) que permiten obtener información estructural de las moléculas que componen la muestra.

Figura 1A. Campo magnético, da lugar al fenómeno de RMN.	Figura 1B. Espectro 1H,15N HSQC, correlaciona cada      protón con su nitrógeno amida.

      En las figuras siguientes se muestran estructuras resueltas mediante RMN, depositadas en el PDB (banco de datos de proteínas), en cuya resolución hemos participado.

Clostridium pasteurianum ferredoxin	7-Fe Ferredoxin from Bacillus Schelegelii
CaLn Calbindin D9K	Matrix metaloprotease-3 with NNGH

    La RMN permite también obtener las propiedades dinámicas de las proteínas en diferentes escalas de tiempos. Así como realizar estudios de plegamiento/desplegamiento. También realizamos este tipo de estudios en nuestro laboratorio.
   
    Las proteínas de estudio las expresamos en E.coli.

Tesis Doctorales Dirigidas

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