La valoración de valina con hidróxido sódico, conduce a la obtención de dos pKs. La reacción de valoración que se produce al pK2 de 9,62 es:
–COOH + OH- --> -COO- + H2O.
–COOH + -NH2 --> -COO- + -NH3+.
–COO- + -NH3+ --> -COOH + -NH2.
–NH3+ + OH- --> -NH2 + H2O.
–NH2 + OH- --> -NH- + H2O.
Los pKs de los tres grupos ionizables de la tirosina son: pKa (alfa-COOH) = 2,2, pKa (alfa-NH3+) = 9,11, y pKa (-R) = 10,07. El rango de pH en el que este aminoácido tiene la mayor capacidad reguladora será:
En todos los pHs comprendidos entre 2,2, y 10,0.
A pHs comprendidos entre 9 y 10.
A pHs cercanos a 7,4.
A pHs próximos a 5,7.
Los aminoácidos no pueden actuar como disoluciones reguladoras.
Si se realiza una electroforesis en papel para separar una mezcla de isoleucina, lisina y glutamato (pKs de la lisina: pK1 = 2,18, pK2 = 8,95, pK3 = 10,53; pKs de la isoleucina: pK1 = 2,36, pK2 = 9,68; pKs del glutamato: pK1 = 2,19, pK2 = 4,25, pK3 = 9,67), es cierto que:
Si el pH de la electroforesis es 6,0, la isoleucina emigrará al cátodo.
Si la electroforesis se realiza a pH 3,2 el glutamato se quedará en el punto de origen.
Si el pH de la electroforesis es 9,7, la lisina emigrará al ánodo.
Si el pH de la electroforesis es 9,7, todos los aminoácidos emigrarán hacia el cátodo.
Ninguna de las afirmaciones anteriores es cierta.
El aminoácido histidina tiene importancia biológica porque el pKa de su cadena lateral está cercano al pH fisiológico (pKR = 6,0). Si los otros pKs de la histidina son pK1 = 1,82 y pK2 = 9,17, se puede decir que:
Su grupo alfa-carboxilo estará disociado en un 50% a pH 9,17.
Su punto isoeléctrico estará comprendido entre un pH de 6,0 y 9,17.
La histidina es un aminoácido aromático.
La histidina será un buen tampón a valores cercanos a 1,8 y 9,2.
Dos de las anteriores afirmaciones son ciertas.
Con relación a las propiedades de los aminoácidos es cierto que:
La glicina es el aminoácido apolar que posee una cadena lateral con el menor volumen estérico en las proteínas.
La prolina es el único aminoácido que tiene el grupo alfa-amino sustituido.
La arginina está cargada positivamente a pH fisiológico porque su cadena lateral posee un grupo guanidinio.
Las hormonas adrenérgicas dopamina, adrenalina y noradrenalina derivan de la tirosina.
Todas las afirmaciones son ciertas.
Una disolución de clorhidrato de lisina se valora desde un pH de 1,0 a 9,7 por la adición de 5 mL de una disolución de NaOH 1 M. Si los pKs para la lisina son 2,18, 8,9 y 10,5, el número de milimoles del aminoácido en la muestra es de,
1,5.
2,5.
5,0.
12,0.
Ninguno de los anteriores.
Sobre la actividad óptica de los aminoácidos es cierto que:
Todos los aminoácidos proteínicos son ópticamente activos.
Los aminoácidos naturales normalmente son de la familia D.
La treonina es el único aminoácido que pose dos centros de asimetría.
La forma estereoisómera predominante de la glicina es la L.
Nada de lo anterior es cierto.
Respecto a las propiedades de los aminoácidos, es cierto que:
Todos los aminoácidos incorporados por los organismos a las proteínas pueden existir en las formas D- y L-.
La isoleucina tiene una tendencia mucho mayor a pasar desde el agua a un solvente de hidrocarburos, que la glicina.
La cadena lateral de la tirosina está constituida por un anillo aromático no hidroxilado.
La cisteína se forma por producto de oxidación de dos cadenas laterales de cistina.
Los aminoácidos ácidos tales como la leucina son fuertemente apolares y, por tanto, se hidratan por el entorno acuoso que les rodea.
¿Cuál será el volumen de disolución 0,1 M de NaOH (en mL) necesario para neutralizar completamente 300 mL de una disolución de aspartato isoeléctrico 0,2 M. (Los pKs del ácido aspártico son pK1 = 2,09; pK2 = 3,86; pK3 = 9,82)?.
400.
800.
600.
1.200.
Ninguno de los anteriores valores.
¿Cuál de los siguientes pHs será el óptimo para separar una mezcla de lisina, ácido aspártico y cisteína mediante electroforesis en papel? (Los pKs de la lisina son pK1 = 2,2, pK2 = 9,0, pK3 = 10,0; los pKs del aspártico son pK1 = 2,09, pK2 = 3,86, pK3 = 9,82; los pKs de la cisteína son pK1 = 1,8, pK2 = 8,3, pK3 = 10,8).
3,0.
5,0.
9,5.
10,0.
Ninguno de los anteriores.
Para los aminoácidos con grupos R neutros, a un pH inferior al pI del aminoácido, las moléculas de los aminoácidos en solución:
No tendrán grupos cargados.
Tendrán una carga neta nula.
Tendrán una carga neta positiva.
Tendrán iguales concentraciones de cargas positivas y negativas.
Tendrán una carga neta negativa.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones explica por qué todos los aminoácidos individualmente son solubles en agua pero no todos los péptidos lo son?
Los aminoácidos son iones dipolares a pHs fisiológicos.
Todos los péptidos son insolubles en agua.
Los grupos de las cadenas laterales R- de los residuos de aminoácidos en los péptidos están cargados a pHs fisiológicos.
Todos los residuos de aminoácidos en los péptidos son iones dipolares a pHs fisiológicos.
Los grupos R- en todos los aminoácidos pueden interaccionar no covalentemente con el agua a pH 7,4.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta en relación a las propiedades del aminoácido glutamato (pK1 = 2,19; pK2 = 4,25; pK3 = 9,67)?
El grupo alfa-COOH está disociado al 50% a pH 9,67.
El aminoácido tiene importancia biológica porque el pKa de su cadena lateral está cercano al pH fisiológico.
El pI del aminoácido está comprendido entre 4,25 y 9,67.
El aminoácido es aromático.
El aminoácido podría ser una buena solución reguladora a pH cercanos a 2,2, y 9,7.
Los aminoácidos con cadenas laterales ácidas, a un pH superior al pI del aminoácido:
No tendrán grupos cargados.
Su carga neta será nula.
Tendrán una carga neta positiva.
Las cargas positivas y negativas estarán en igual concentración.
Tendrán una carga neta negativa.
Los aminoácidos son anfólitos porque pueden actuar como un(a):
Molécula neutra o un ion.
Molécula polar o no polar.
Ácido o una base.
Monómero estándar o no estándar de las proteínas.
Compuesto que es transparente o absorbente de luz.
El volumen de NaOH 0,1 M necesario para neutralizar, 500 ml de una solución de monoclorhidrato de serina 0,2 M, hasta pH = 5,7 (pK1 = 2,2; pK2 = 9,2) será de:
250 ml.
500 ml.
750 ml.
1.000 ml.
Ninguna de las anteriores respuestas.
¿Cuál será el pH de una solución de glicinato sódico 0,05 M, si los pKs de la glicina son pK1 = 2,3 y pK2 = 9,6?.
11,15.
10,54.
7,45.
5,95.
Ninguna de las anteriores.
Sobre los aminoácidos en proteínas es cierto que:
La serina es el único aminoácido proteínico hidroxilado.
La lisina es un aminoácido básico que puede hidroxilarse o metilarse en determinadas proteínas.
La glicina es el único aminoácido con estereoisomería D- presente en proteínas.
La histidina puede formar enlaces disulfuro.
La fenilalanina tiene mayor peso molecular que la tirosina.
¿A qué pH se tamponaría una mezcla de lisina e histidina, si se quieren separar los aminoácidos por cromatografía de intercambio iónico en una resina intercambiadora de cationes?. pI Lys = 9,4. pI His = 7,5.
4,0.
6,0.
7,5.
12,0.
Ninguno de los anteriores.
De los 20 aminoácidos naturales, solamente _____________ no es ópticamente activo. La razón es que su cadena lateral ________________________;
Prolina; forma un enlace covalente con el grupo amino.
Alanina; es un solo grupo metilo.
Glicina; no es ramificada.
Lisina; contiene solamente nitrógeno.
Glicina; es un átomo de hidrógeno.
Todos los aminoácidos siguientes tienen grupos cíclicos en las cadenas laterales, excepto:
Pro.
His.
Trp.
Tyr.
Asp.
Se dispone de glicina isoeléctrica sólida (peso molecular 75,07) y una disolución 1,0 M de NaOH. ¿Qué volumen de NaOH 1,0 M, en mililitros, se debe adicionar para la preparación de 2 litros de una disolución tampón de glicina 0,1 M de pH 9,0?. (Los pKs de la glicina son pK1 = 2,3 pK2 = 9,6).
40.
80.
100.
120.
Ninguna de las anteriores.
¿Cuál será el pH óptimo para separar una mezcla de lisina, arginina y cisteína mediante electroforesis en papel? (Los pKs de la lisina son pK1 = 2,2, pK2 = 9,0, pK3 = 10,0; los pKs de la arginina son pK1 = 2,2, pK2 = 9,0, pK3 = 12,5; los pKs de la cisteína son pK1 = 1,8, pK2 = 8,3, pK3 = 10,8).
8,0.
9,0
9,5.
10,5.
Nada de lo anterior.
Las soluciones de los aminoácidos naturales, al pH fisiológico,
Contienen siempre moléculas con cargas positivas y negativas.
Contienen moléculas con cadenas laterales cargadas positivamente.
Algunas contienen moléculas sólo con cargas positivas.
Contienen moléculas con cadenas laterales cargadas negativamente.
Algunas contienen moléculas sólo con cargas negativas.
Puesto que los valores de los pKs para el ácido aspártico son 2,0, 3,9 y 10,0, el punto isoeléctrico (pI) será aproximadamente de,
3,0.
3,9.
5,9.
6,0.
Ninguna de las anteriores respuestas.
Una disolución de ácido glutámico se valora desde un pH de 1,0 a 7,0 por la adición de 5 mL de una disolución de NaOH 1 M. Si los pK para el ácido glutámico son 2,19, 4,25 y 9,67, el número de milimoles del aminoácido en la muestra es,
2,5.
3,0.
6,0.
12,0.
Ninguna de las respuestas anteriores.
El aminoácido que posee dos átomos de carbono asimétricos es:
Trp.
Ser.
Ile.
Val.
His.
Si el punto isoeléctrico de la alanina es 6,0 y se somete a electroforesis una solución de alanina en tampón de pH 3,0, las moléculas de alanina,
No migrarán ni hacia el cátodo ni hacia el ánodo.
Migrarán hacia el cátodo.
Se descompondrán con desprendimiento de hidrógeno.
Algunas migrarán hacia el cátodo y otras hacia el ánodo.
Migrarán hacia el ánodo.
La reacción de la ninhidrina para producir un color púrpura es característica de:
Los enlaces peptídicos.
Las aminas secundarias.
Los alfa-aminoácidos, péptidos y proteínas.
Los alfa-aminoácidos y péptidos pequeños.
La hidroxiprolina.
El aminoácido del que se deriva el compuesto de estructura H3N+ - (CH2)4- NH – C(NH2) = NH2+ es,
His.
Met.
Lys.
Arg.
Trp.
Cuando se valora clorhidrato de valina con NaOH, es cierto que:
Existe muy poca capacidad amortiguadora en el punto correspondiente a la adición de un equivalente de base.
En el pI, algunas de las moléculas poseen carga positiva y otras carga negativa.
Existe capacidad amortiguadora a pH = pI.
Todas las moléculas poseen aniones carboxilato cuando se ha adicionado medio equivalente de base.
Nada de lo anterior es cierto.
¿Cuál de las siguientes sustancias puede utilizarse en general para la determinación cuantitativa de aminoácidos?
Anhídrido acético.
Iodoacetato.
Ninhidrina.
Ácido perfórmico.
Reacción de Sakaguchi.
¿Cuál sería el orden de elución de los aminoácidos de una solución que contiene Asp (pI=2,98), Gly (pI=5,97), Thr (pI=6,53), Leu (pI=5,98) y Lys (pI=9,74) en un tampón citrato de pH 3,0, a través de una columna intercambiadora de cationes Dowex 50, equilibrada y eluida con el mismo tampón?
Asp>Thr>Gly>Leu>Lys.
Asp>Gly>Leu>Thr>Lys.
Asp>Leu>Thr>Gly>Lys.
Lys>Leu>Thr>Gly>Asp.
Ninguno de los anteriores.
Las cadenas laterales de los aminoácidos apolares están bien clasificadas como:
Aromáticas.
Cargadas positivamente.
Cargadas negativamente.
Sin carga.
Hidrofílicas.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la cistina es cierta?
La cistina es un ejemplo de aminoácido no estándar, que se forma de la unión de dos aminoácidos estándar diferentes.
La cistina se forma por la oxidación del grupo amino de la cisteína.
Dos cistinas se forman cuando el puente disulfuro -CH2-S-S-CH2- se reduce a - CH2-SH.
La cistina se forma a través de un enlace amida entre dos cisteínas.
La cistina se forma cuando el grupo R, -CH2-SH, se oxida para formar un puente disulfuro -CH2-S-S-CH2- entre dos cisteínas.
Uno de los siguientes aminoácidos responde a la fórmula molecular C3O3NH7.
Alanina.
Ácido aspártico.
Treonina.
Glicina.
Serina.
¿Cuál de las siguientes relaciones es falsa entre el aminoácido y la estructura química de su cadena lateral?
Histidina - pirrol
Triptófano - indol.
Arginina - guanidinio.
Tirosina - p- hidroxifenilo.
Valina – isopropilo
Entre los siguientes aminoácidos, ¿cuál es el de mayor masa molecular?:
Fenilalanina.
Isoleucina.
Prolina.
Leucina.
Valina.
El grupo guanidinio está presente en la estructura de:
Histidina
Triptófano.
Prolina.
Metionina.
Arginina.
En relación con la estructura y propiedades de los aminoácidos es cierto que:
Alanina es dicarboxílico.
Glicina no presenta actividad óptica.
Isoleucina contiene grupos tiólicos.
Metionina contiene dos grupos amino.
Ornitina es muy abundante en proteínas.
El carbono 3 de la treonina:
Está unido con el átomo de azufre.
Está unido con el átomo de nitrógeno.
Está unido por dos enlaces a dos hidrógenos.
Es ópticamente activo al ser asimétrico.
Tiene una hibridación sp2.
Si en la determinación de los pKs de un aminoácido se obtuvieron los valores de: 2,1, 3,9 y 9,8, respectivamente, el aminoácido en cuestión podría sospecharse que se trata de:
Arginina.
Acido aspártico.
Glicina.
Valina.
Lisina.
La treonina posee las constantes de ionización pK1 = 2,2 y pK2 = 9,5. Se cumplirá que:
A pH 2,2 la especie predominante es (-)Tre.
A pH 3,2, la Tre(+) = 10 (-)Tre(+).
A pH = 5,85, la Tre(+) = (-)Tre(+).
A pH = 9,5, la (-)Tre(+) = (-)Tre.
A pH 10,5, la (-)Tre(+) = 10 (-)Tre.
Si el pK de la cadena lateral del ácido aspártico es pK =3,9, el porcentaje aproximado, en %, del aminoácido con el carboxilo de la cadena lateral en forma de carboxilato en una solución del aminoácido a pH = 5,2 será:
95,2.
50.
1,3.
100.
Ninguno de los anteriores.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los aminoácidos aromáticos es cierta?
El aminoácido triptófano absorbe, en bases moleculares, más luz ultravioleta que el aminoácido tirosina.
El grupo lateral R de los aminoácidos aromáticos que contribuye mayoritariamente a la absorción de luz a 280 nm por las proteínas es el de la fenilalanina.
La estructura cíclica de la cadena lateral de la histidina puede ser aromática o básica en función del pH.
La presencia de una estructura de anillo en sus grupos laterales R determina el carácter aromático o no del aminoácido.
Todos los aminoácidos aromáticos son hidrofílicos.
¿Cuál de los siguientes pHs será el óptimo si se quiere separar los aminoácidos de una mezcla de lisina e histidina, por cromatografía de intercambio iónico en una resina intercambiadora de cationes, si el pI de Lys = 9,4 y el pI de His = 7,5?